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Seleção de suportes para imobilização de lipases

In this work, lipases (lip) from Burkholderia lataLBBIO-BL02 were immobilized on different supports, by physical adsorption and applied in ester hydrolysis reactions. The supports studied were: (1) Cobalt magnetic oxide (OMC); (2) expandedmesoporous silica (SMP); (3) metal–organic frameworks of Fe...

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Autor principal: RODRIGUES, RICARDO DE SOUSA
Formato: Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação)
Idioma: Português
Publicado em: Universidade Tecnológica Federal do Paraná 2021
Assuntos:
Enzimas imobilizadas
Enzimas - Aplicações industriais
Catalisadores
Immobilized enzymes
Enzymes - Industrial applications
Catalysts
CNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICA
Acesso em linha: http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/25566
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spelling riut-1-255662021-07-14T06:04:05Z Seleção de suportes para imobilização de lipases Selection of supports for immobilizing lipases RODRIGUES, RICARDO DE SOUSA Baron, Alessandra Machado Nascimento, Valeria Marta Gomes do Baron, Alessandra Machado Bail, Alesandro Garcia, Patrícia Salomão Enzimas imobilizadas Enzimas - Aplicações industriais Catalisadores Immobilized enzymes Enzymes - Industrial applications Catalysts CNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICA In this work, lipases (lip) from Burkholderia lataLBBIO-BL02 were immobilized on different supports, by physical adsorption and applied in ester hydrolysis reactions. The supports studied were: (1) Cobalt magnetic oxide (OMC); (2) expandedmesoporous silica (SMP); (3) metal–organic frameworks of Fe (III) ion (MOF) and (4) polymer produced by electrospinning based on chitosan (QE). Immobilization efficiency (E) and activity retention (R) were measured by hydrolysis of p-nitrophenyl palmitate (pNPP). The immobilization efficiency (E) was 68%, 73 and 90% respectively for the OMC. There was not enzymatic immobilization for the QE. Activity (R) retention was 170% for SMP-lip and 400% for MOF-lip. There was no retention of activity for the OMC. The enzyme immobilized on the best support (highest E and R) was studied for stability in organic solvents (1 h; 25 °C): methanol (log P -0.76), isopropanol (log P -0.28), ethanol (log P -0.24), acetone (log P -0.23), n-hexane (log P -3.50) and n-heptane (log P -4.0). The residual activities were carried by hydrolysis of the pNPP. Results showed that MOF-lip lost 60 and 30% of the catalytic activity when incubated in methanol and n-heptane, respectively. For other solvents, activity retention was 100%. Hydrolysis reactions of vegetable oils (olive, corn and sunflower) were carried out with MOF-lip. The activity was 3200 U mg-1for the hydrolysis of olive oil and 2800 U mg-1for corn and sunflower oils. The results indicated that MOF is a promising support for immobilizing lipases and for use in ester hydrolysis reactions. O objetivo deste trabalho foi imobilizar lipases (lip) de Burkholderia lata LBBIO-BL02 em diferentes suportes, por adsorção física e aplicar em reações de hidrólisede ésteres. Os suportes estudados foram: (1) óxido magnético de Cobalto (OMC); (2) silica mesoporosa expandida (SMP); (3) estrutura metalorgânica de clusters de íons Fe (III) (MOF) e (4) polímero produzido por eletrofiação a base de quitosana (QE). A eficiência de imobilização (E) e a retenção da atividade (R) foram dosadas por hidrólise do palmitato de p-nitrofenila (pNPP). A eficiência de imobilização (E) foi de 68% para o OMC, 73% para a SMP e 90% para o MOF. Não houve imobilização enzimática para o QE. A retenção da atividade (R) foi de 170% para a SMP-lip e 400% para o MOF-lip. Não houve retenção da atividade para o OMC. A enzima imobilizada no melhor suporte (maior E e R) foi estudada quanto a estabilidade em solventes orgânicos (1 h; 25 °C): metanol (log P -0,76), isopropanol (log P -0,28), etanol (log P -0,24), acetona (log P -0,23), n-hexano (log P -3,50) e n-heptano (log 4,0). As dosagens das atividades residuais foram realizadas por hidrólise do pNPP. Os resultados mostraram que a MOF-lip perdeu 60 e 30% da atividade catalítica quando incubadas em metanol e n-heptano respectivamente. Para os demais solventes a retenção da atividade foi 100%. Em seguida, reações de hidrólise de óleos vegetais (oliva, milho e girassol) foram realizadas com a MOF-lip.A atividade foi de 3200 U mg-1para a hidrólise do óleo de oliva e 2800 U mg-1para os óleos de milho e girassol. Os estudos indicaram que o MOF é um suporte promissor para imobilização de lipases e utilização em reações de hidrólise de ésteres. 2021-07-13T16:10:46Z 2022-12-09 2021-07-13T16:10:46Z 2020-08-27 bachelorThesis RODRIGUES, Ricardo de Sousa. Seleção de suportes para imobilização de lipases. 2020. Trabalho de Conclusão de Curso (Licenciatura em Química) – Universidade Tecnológica Federal do Paraná, Apucarana, 2020. http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/25566 por embargoedAccess application/pdf Universidade Tecnológica Federal do Paraná Apucarana Brasil Licenciatura em Química UTFPR
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RODRIGUES, RICARDO DE SOUSA
Seleção de suportes para imobilização de lipases
description In this work, lipases (lip) from Burkholderia lataLBBIO-BL02 were immobilized on different supports, by physical adsorption and applied in ester hydrolysis reactions. The supports studied were: (1) Cobalt magnetic oxide (OMC); (2) expandedmesoporous silica (SMP); (3) metal–organic frameworks of Fe (III) ion (MOF) and (4) polymer produced by electrospinning based on chitosan (QE). Immobilization efficiency (E) and activity retention (R) were measured by hydrolysis of p-nitrophenyl palmitate (pNPP). The immobilization efficiency (E) was 68%, 73 and 90% respectively for the OMC. There was not enzymatic immobilization for the QE. Activity (R) retention was 170% for SMP-lip and 400% for MOF-lip. There was no retention of activity for the OMC. The enzyme immobilized on the best support (highest E and R) was studied for stability in organic solvents (1 h; 25 °C): methanol (log P -0.76), isopropanol (log P -0.28), ethanol (log P -0.24), acetone (log P -0.23), n-hexane (log P -3.50) and n-heptane (log P -4.0). The residual activities were carried by hydrolysis of the pNPP. Results showed that MOF-lip lost 60 and 30% of the catalytic activity when incubated in methanol and n-heptane, respectively. For other solvents, activity retention was 100%. Hydrolysis reactions of vegetable oils (olive, corn and sunflower) were carried out with MOF-lip. The activity was 3200 U mg-1for the hydrolysis of olive oil and 2800 U mg-1for corn and sunflower oils. The results indicated that MOF is a promising support for immobilizing lipases and for use in ester hydrolysis reactions.
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