Registro fonte: Estudo de adsorção de lipase de Candida rugosa em palha de milho e óxido de nióbio para aplicação em reação de hidrólise

Estudo de adsorção de lipase de Candida rugosa em palha de milho e óxido de nióbio para aplicação em reação de hidrólise

As the technology advances, it has become increasingly possible to modify processes, considering the coexistence of the three pillars of sustainability: environment, economy and society; and the increase in the enzymatic consumer market is a reflection of this change. Enzymes are proteins capable of...

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Autor principal:	Ferreira, Renata Deda Mendonça
Formato:	Dissertação
Idioma:	Português
Publicado em:	Universidade Tecnológica Federal do Paraná 2019
Assuntos:	Alimentos - Biotecnologia Nióbio Milho Adsorção Food - Biotechnology Niobium Corn Adsorption CNPQ::ENGENHARIAS::ENGENHARIA QUIMICA Engenharia Química
Acesso em linha:	http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/4065
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id	riut-1-4065
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spelling	riut-1-40652019-05-16T06:00:49Z Estudo de adsorção de lipase de Candida rugosa em palha de milho e óxido de nióbio para aplicação em reação de hidrólise Adsorption study of lipase from Candida rugosa onto corn straw and niobium oxide for application in hydrolysis reaction Ferreira, Renata Deda Mendonça Rocha, Raquel Dalla Costa da http://lattes.cnpq.br/9012885881353708 Brackmann, Rodrigo http://lattes.cnpq.br/4017429345069523 Rocha, Raquel Dalla Costa da Souza, Fernanda Batista de Pereira, Ernandes Benedito Alimentos - Biotecnologia Nióbio Milho Adsorção Food - Biotechnology Niobium Corn Adsorption CNPQ::ENGENHARIAS::ENGENHARIA QUIMICA Engenharia Química As the technology advances, it has become increasingly possible to modify processes, considering the coexistence of the three pillars of sustainability: environment, economy and society; and the increase in the enzymatic consumer market is a reflection of this change. Enzymes are proteins capable of catalyzing various reactions in a specific way, reducing the production of by-products and, consequently, the need to apply treatments at the end of the reactions. Among enzymes, lipases are important in hydrolysis of triglycerides, being able to participate in synthesis reaction of a variety of compounds, including biodiesel. However, enzymes are still high-cost products, which open the door to research in the direction of finding solutions that make them more economically attractive. Immobilization appears as a cost reduction proposal, as it confers greater resistance to the enzyme without causing it to lose its catalytic activity.This work aims to study the immobilization of Candida rugosa lipase by adsorption onto niobium oxide and corn straw by conducting an initial characterization of the matrices through analyzes such as BET, MEV, ATG, XRD, IVTF and PCZ, followed by a DCCR statistical planning to evaluate the influence of the variables pH, agitation and enzyme/support ratio through the measurement of protein recovery. At the best condition, the adsorption study was carried out through kinetics, chemical equilibrium and thermodynamic adsorption, followed by the evaluation of the immobilized derivatives in terms of the influence of temperature, pH, and substrate concentration on residual activity, as well as thermal and storage stability. A 2³ with 6 axial points and 4 center point design was used for statistical analysis, varying pH 4, 5, 6, 7 and 8, agitation of 100, 125, 150, 175 and 200 rpm, and enzyme/support ratio of 8000, 10000, 12000, 14000 and 16000 U∙gsupport-1. The best condition for the corn straw was pH 4, agitation 150 rpm and enzyme/support ratio 12000 U∙gsupport-1, and for niobium oxide, the best result was for Nb600, pH 6, agitation 150 rpm, and enzyme/support ratio 8000 U∙gsupport-1. The kinetic study for corn straw resulted in a better fit for pseudo second order kinetics, while for Nb600 the best fit was for pseudo first order kinetics. For both immobilized derivatives, the Langmuir isotherm was the one that best fit the data. Adsorption thermodynamics showed that for both immobilized derivatives the adsorption was favorable, and the adsorption in corn straw approached to chemical adsorption, and the adsorption in Nb600 approached the physical adsorption. The immobilization increased the optimum temperature of both derivatives from 40 to 50 and 45 °C for DIPM and DINb600, respectively; reduced the optimum pH from 7.5 to 6.5; altered the activation energy only for Nb600; and decreased the affinity of the biocatalyst for the substrate, presenting kM equal to 241.1 μmolmL-1 for free enzyme, 309.8 μmolmL-1 for DIPM, and 300.9 μmolmL-1 for DINb600. Both immobilized derivatives demonstrated good thermal stability, preserving more than 50 % of their residual activity after 60 minutes of incubation at 60 °C for DIPM and 50 °C for DINb600. Regarding storage stability, there was approximately 12 % loss of activity for DIPM after 60 days of storage at 4 °C and 45 % for DINb600 under the same conditions. Com o avanço da tecnologia, vem sendo cada vez mais possível modificar processos, considerando a coexistência dos três pilares da sustentabilidade: meio ambiente, economia e sociedade; e o aumento do mercado consumidor enzimático é um reflexo dessa mudança. As enzimas são proteínas capazes de catalisar diversas reações de modo específico, reduzindo a produção de subprodutos e, consequentemente, a necessidade de aplicação de tratamentos ao final das reações. Dentre elas, as lipases são importantes na catálise da hidrólise de triglicerídeos, podendo participar na síntese de diversos compostos, inclusive biodiesel. Entretanto, as enzimas ainda são produtos de custo elevado, o que abre espaço para a pesquisa na intenção de encontrar soluções que as tornem mais atrativas economicamente. A imobilização surge como uma proposta de redução de custos, pois confere maior resistência à enzima sem fazê-la perder sua atividade catalítica. Este trabalho, portanto, visa ao estudo da imobilização de lipase de Candida rugosa por adsorção em óxido de nióbio e palha de milho, através da caracterização inicial das matrizes por meio de análises como BET, MEV, ATG, DRX, IVTF e PCZ, seguido de um planejamento DCCR para avaliar a influência das variáveis pH, agitação e razão enzima/suporte através da medida de recuperação de proteína. Em posse da melhor condição, foi feito o estudo de adsorção através da cinética, equilíbrio químico e termodinâmica de adsorção, seguido da avaliação dos derivados imobilizados por meio do estudo da influência da temperatura, pH, concentração de substrato na atividade residual, bem como estabilidade térmica e de estocagem. O planejamento do tipo 2³ com 6 pontos axiais e 4 repetições no ponto central, totalizando 18 ensaios para cada matriz, utilizou pH 4, 5, 6, 7 e 8, agitação de 100, 125, 150, 175 e 200 rpm, e razão enzima/suporte de 8000, 10000, 12000, 14000 e 16000 U∙gsuporte-1. A melhor condição de imobilização obtida para a palha de milho foi pH 4, agitação 150 rpm e razão enzima/suporte 12000 U∙gsuporte-1, e para o óxido de nióbio, o melhor resultado foi para o Nb600, pH 6, agitação 150 rpm, e razão enzima/suporte 8000 U∙gsuporte-1. O estudo cinético para a palha de milho resultou num melhor ajuste à cinética de pseudo-segunda ordem, enquanto que para o Nb600 o melhor ajuste foi à cinética de pseudo-primeira ordem. Para ambos os derivados imobilizados, a isoterma de Langmuir foi a que melhor se ajustou aos dados. A termodinâmica de adsorção mostrou que para ambos os derivados imobilizados a adsorção foi favorável, sendo que a adsorção em palha de milho aproximou-se de quimiossorção, e a adsorção em Nb600 aproximou-se de fisiossorção. A imobilização elevou a temperatura ótima de atuação de ambos os derivados de 40 para 50 e 45 °C para o DIPM e DINb600, respectivamente; reduziu o pH ótimo de 7,5 para 6,5; alterou a energia de ativação apenas para o Nb600, e atuou diminuindo a afinidade do biocatalisador pelo substrato, apresentando kM igual a 241,4 μmolmL-1 para a enzima livre, 309,8 μmolmL-1 para o DIPM, e 300,9 μmolmL-1 para o DINb600 . Ambos os derivados imobilizados demonstraram boa estabilidade térmica, preservando mais de 50 % de sua atividade residual após 60 minutos de incubação a 60 °C para o DIPM e 50 °C para o DINb600. Quanto à estabilidade de estocagem, houve perda de aproximadamente 12 % de atividade para o DIPM após 60 dias de estocagem a 4 °C, e 45 % para o DINb600 sob as mesmas condições. 2019-05-15T15:49:10Z 2019-05-15T15:49:10Z 2019-03-13 masterThesis FERREIRA, Renata Deda Mendonça. Estudo de adsorção de lipase de Candida rugosa em palha de milho e óxido de nióbio para aplicação em reação de hidrólise. 2019. 139 f. Dissertação (Mestrado em Tecnologia de Processos Químicos e Bioquímicos) - Universidade Tecnológica Federal do Paraná, Pato Branco, 2019. http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/4065 por openAccess application/pdf Universidade Tecnológica Federal do Paraná Pato Branco Brasil Programa de Pós-Graduação em Tecnologia de Processos Químicos e Bioquímicos UTFPR
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description	As the technology advances, it has become increasingly possible to modify processes, considering the coexistence of the three pillars of sustainability: environment, economy and society; and the increase in the enzymatic consumer market is a reflection of this change. Enzymes are proteins capable of catalyzing various reactions in a specific way, reducing the production of by-products and, consequently, the need to apply treatments at the end of the reactions. Among enzymes, lipases are important in hydrolysis of triglycerides, being able to participate in synthesis reaction of a variety of compounds, including biodiesel. However, enzymes are still high-cost products, which open the door to research in the direction of finding solutions that make them more economically attractive. Immobilization appears as a cost reduction proposal, as it confers greater resistance to the enzyme without causing it to lose its catalytic activity.This work aims to study the immobilization of Candida rugosa lipase by adsorption onto niobium oxide and corn straw by conducting an initial characterization of the matrices through analyzes such as BET, MEV, ATG, XRD, IVTF and PCZ, followed by a DCCR statistical planning to evaluate the influence of the variables pH, agitation and enzyme/support ratio through the measurement of protein recovery. At the best condition, the adsorption study was carried out through kinetics, chemical equilibrium and thermodynamic adsorption, followed by the evaluation of the immobilized derivatives in terms of the influence of temperature, pH, and substrate concentration on residual activity, as well as thermal and storage stability. A 2³ with 6 axial points and 4 center point design was used for statistical analysis, varying pH 4, 5, 6, 7 and 8, agitation of 100, 125, 150, 175 and 200 rpm, and enzyme/support ratio of 8000, 10000, 12000, 14000 and 16000 U∙gsupport-1. The best condition for the corn straw was pH 4, agitation 150 rpm and enzyme/support ratio 12000 U∙gsupport-1, and for niobium oxide, the best result was for Nb600, pH 6, agitation 150 rpm, and enzyme/support ratio 8000 U∙gsupport-1. The kinetic study for corn straw resulted in a better fit for pseudo second order kinetics, while for Nb600 the best fit was for pseudo first order kinetics. For both immobilized derivatives, the Langmuir isotherm was the one that best fit the data. Adsorption thermodynamics showed that for both immobilized derivatives the adsorption was favorable, and the adsorption in corn straw approached to chemical adsorption, and the adsorption in Nb600 approached the physical adsorption. The immobilization increased the optimum temperature of both derivatives from 40 to 50 and 45 °C for DIPM and DINb600, respectively; reduced the optimum pH from 7.5 to 6.5; altered the activation energy only for Nb600; and decreased the affinity of the biocatalyst for the substrate, presenting kM equal to 241.1 μmolmL-1 for free enzyme, 309.8 μmolmL-1 for DIPM, and 300.9 μmolmL-1 for DINb600. Both immobilized derivatives demonstrated good thermal stability, preserving more than 50 % of their residual activity after 60 minutes of incubation at 60 °C for DIPM and 50 °C for DINb600. Regarding storage stability, there was approximately 12 % loss of activity for DIPM after 60 days of storage at 4 °C and 45 % for DINb600 under the same conditions.
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